Study on the importance of histone acetylation in the survival of Saccharomyces cerevisiae

Abstract

In eukaryotes, chromosomal DNA is packaged into chromatin. The basic unit of chromatin is a nucleosome, consisting of DNA wrapped around a histone octamer. Histones can be modified by several post-translational modifications, such as acetylation, methylation, phosphorylation, etc. In S. cerevisiae, Taf14 protein associates with a number of different complexes, such as TFIID and TFIIF, the chromatin remodeling complexes SWI/SNF and INO80, and the histone acetyl transferase NuA3. It was found, that yeast cells lacking Taf14 protein can tolerate mutant histone H3, even when all five acetylatable lysine residues are changed to non-acetylatable arginines. However, mutant H4 histones that had two or more lysine replacements to arginines were not alive. It was also determined, that the presence of Taf14 protein in TFIID or NuA3 complex is not necessary for yeast cells to survive with mutant H4 histones. In estonian: Eukarüootides on kromosomaalne DNA pakitud kromatiiniks. Kromatiini esmaseks pakkimisühikuks on nukleosoom, mis omakorda koosneb ümber histoonide oktameeri keerdunud DNA-st. Histoone on võimalik post-translatsiooniliselt modifitseerida mitmel erineval moel, nagu näiteks atsetüleerimise, metüleerimise, fosforüleermisega. Pagaripärmis S. cerevisiae on Taf14 valk mitmete erinevate komplekside, nagu TFIID ja TFIIF, kromatiini remodelleerivate komplekside SWI/SNF ja INO80 ning histooni atsetüültransferaas NuA3 kompleksi, koostisosa. Leiti et pärmirakud, milles puudus Taf14 valk suudavad taluda mutantset H3 histooni isegi juhul, kui kõik viis atsetüleeritavat lüsiinijääki on muudetud mitte-atsetüleeritavateks arginiinijääkideks. Samas kahe või rohkema lüsiinijäägi asendamine arginiiniga H4 histooni puhul oli rakkudele letaalne. Samuti leiti, et mutantsete H4 histoonidega ellujäämiseks ei ole vaja Taf14 valgu funktsioneerimist TFIID või NuA3 kompleksis.