Sirvi Autor "Ojala, Tuuliki" järgi

Nüüd näidatakse 1 - 2 2

Clb3-Cdk1-spetsiifilise seondumismotiivi kirjeldamine ja olulisus substraatvalgul Ypr174c
(Tartu Ülikool, 2018) Ojala, Tuuliki; Örd, Mihkel, juhendaja; Loog, Mart, juhendaja; Tartu Ülikool. Loodus- ja täppisteaduste valdkond; Tartu Ülikool. Molekulaar- ja rakubioloogia instituut
Tsükliin-sõltuvad kinaasid reguleerivad eukarüootse rakutsükli progressiooni. Tsükliinid vahendavad interaktsioone tsükliin-CDK kompleksi ja substraatvalkude vahel, kuid on spekuleeritud, et tsükliinid on üksteise suhtes reduntantsed. Siiski on näidatud, et varajased tsükliin-CDK kompleksid kasutavad spetsiifilisi seondumismotiive, et kompenseerida oma madalat aktiivsust. Lisaks on tuvastatud mitmed substraadid, mis fosforüleeritakse spetsiifiliselt individuaalsete tsükliin-CDK komplekside poolt. Käesolev töö näitab, et paraloogid Clb3 ja Clb4 on funktsionaalselt erinevad. Lisaks näidatakse, et Clb3-Cdk1 fosforüleerib käävi polaarkehale lokaliseeruvat valku Ypr174c in vivo ning vastav fosforüleerimine on sõltuv lühikesest lineaarsest konsensusjärjestusesest PxxPxF. Ypr174c fosforüleerimise täpsem funktsioon ei ole teada, kuid on võimalik, et Ypr174c fosforüleerimine reguleerib interaktsiooni Polo kinaasiga Cdc5.
Proteiinkinaasi Mps1 kinetohoori ja käävi polaarkeha substraatvalkude äratundmise mehhanismid
(Tartu Ülikool, 2016) Ojala, Tuuliki; Loog, Mart; Tartu Ülikool. Loodus- ja tehnoloogiateaduskond; Tartu Ülikool. Molekulaar- ja rakubioloogia instituut
Saccharomyces cerevisiae proteiinkinaas Mps1 on vajalik käävi polaarkeha duplikatsiooniks ja käävi kontrollpunkti aktivatsiooniks. Mutatsioonid Mps1 kinaasis põhjustavad monopolaarse käävi tekkimist ja on sageli rakule letaalsed, kuna viivad aneuploidia tekkeni. Praeguseks ei ole teada, kuidas Mps1 oma substraate teiste valkude seast ära tunneb ja nendega interakteerub. Käesolevas töös vaadeldi Mps1 interaktsioone substraatvalkudega Cdc31, Ndc80, Spc29 ja Spc42 ning leiti, et Mps1 mittekatalüütiline N-terminaalne ala on vajalik vastavate valkudega seondumiseks. Ndc80 valgu seondumises osaleb pikem regioon, mis asub Mps1 positsioonides 1–300. Seevastu käävi polaarkeha valkude Spc29, Spc42 ja Cdc31 interaktsioon kinaasiga sõltub Mps1 aminohappejääkidest positsioonides 151–200. Lisaks näidati, et Mps1 valgu tase ja fosforüleeritus tõuseb rakutsükli edenedes ning kirjeldati Ndc801–257 fosforüleerimise kineetikat.